Inhibición enzimática – Bioquímica –

Las enzimas son moléculas polipeptídicas encargadas de catalizar reacciones en el metabolismo de los seres vivos. Actúan sobre moléculas específicas llamadas sustratos enzimáticos, que se modifican para dar lugar a los productos de la reacción. Sin embargo, esta actividad enzimática puede ser reducida por varios tipos de sustancias químicas, en un proceso llamado inhibición de enzimas.

En la inhibición enzimática, la sustancia inhibidora forma enlaces químicos con las enzimas para interferir con su actividad catalítica. Según la estabilidad de la unión entre el inhibidor y la enzima, la inhibición enzimática puede ser de dos tipos: reversible y irreversible. A inhibición reversible, las moléculas inhibidoras y las moléculas enzimáticas están unidas por enlaces no covalentes, que al ser más inestables pueden romperse, haciendo que la enzima retome su actividad más tarde. La inhibición reversible se subdivide en 2 clases:

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  • inhibición competitiva – Los inhibidores competitivos son sustancias que compiten directamente con el sustrato específico de la enzima. Las moléculas de estos inhibidores tienen una estructura muy similar a la del sustrato enzimático y, por tanto, se unen de forma reversible a las enzimas, formando un complejo inhibidor-enzima muy similar al complejo sustrato-enzima, que inactiva la catálisis enzimática. Como no hay formación del complejo sustrato, la actividad catalítica de la enzima se inhibe mientras exista el complejo enzima-inhibidor.
  • inhibición no competitiva – la sustancia inhibidora puede unirse a la enzima o al complejo enzima-sustrato, pero en un sitio de unión diferente. En este caso, la unión del inhibidor a la enzima no interfiere en la unión del sustrato, pero genera una alteración que impide la formación del producto de reacción.

Ya estoy en eso inhibición irreversible, la actividad enzimática se inactiva definitivamente. En este tipo de inhibición, la sustancia inhibidora se une a la enzima mediante enlaces covalentes (más estables), lo que cambia el grupo funcional de la enzima necesario para su actividad catalítica, haciéndola permanentemente inactiva. Un buen ejemplo de inhibidor irreversible es el ion cianuro (CN-), que se une a la enzima citocromo oxidasa, enzima muy importante en el proceso de respiración celular, provocando su inactivación definitiva. Con esta enzima inactiva, la célula deja de respirar y muere.

Existen muchos tratamientos terapéuticos que se basan en la inhibición enzimática. Varios antibióticos combaten las infecciones bacterianas mediante la inhibición irreversible de las enzimas de estos microorganismos. La penicilina, por ejemplo, inhibe la actividad de la enzima transpeptidasa, que es esencial para la formación de la pared celular bacteriana. Con la inactivación de esta enzima, la bacteria es incapaz de fabricar la pared celular, lo que impide su reproducción. Las células animales, por su parte, no utilizan esta enzima en su metabolismo, por lo que la penicilina no daña al organismo humano (excepto en situaciones alérgicas).

Otro ejemplo es el tratamiento del SIDA, que incluye medicamentos que inhiben las proteasas, enzimas responsables de la producción de nuevos virus.

Referencias:
http://www2.iq.usp.br/docente/fgueiros/enzimas_2_-_FG2012.pdf
http://www.uff.br/gcm/GCM/graduacao_arquivos/aulas/veterinaria/aulacinenz.pdf
http://www.enq.ufsc.br/labs/probio/disc_eng_bioq/trabalhos_pos2003/const_microorg/enzimas.htm

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